lunes, 5 de noviembre de 2018

Presentación

Este es un espacio creado para los alumnos de Primer año de la carrera en Producción de Bio - Imagénes, con el fin de reencontrarnos más allá del laboratorio y de la hora de los trabajos prácticos.

Con este propósito ponemos a disposición del alumno una nueva herramienta de estudio para profundizar aquellos temas que por falta de tiempo se torna complejo abordarlos en las clases prácticas.

Es un espacio creado para todos; para compartir, para comunicarnos, pero sobre todo para continuar aprendiendo.
Los invitamos a recorrer las distintas secciones, las cuales ofrecen un resumen de los distintos prácticos que hemos tenido.

Al llegar al final del blog entra en ENTRADAS ANTIGUAS para continuar leyendo nuevos temas.


sábado, 29 de septiembre de 2018

Proteinas= estructuras


                                     Practico Evaluable


Estructura Primaria: secuencia de aminoácidos.  Enlace intramolecular: enlace (covalente)  peptídico.Es fundamental la estructura primaria dado que su secuencia define la identidad y función de la péptido o proteína. Esta imagen ilustra la estructura 1 de dos nonapéptidos de naturaleza proteica. El cambio de posición o la sustitución de un Aa por otro cambia la identidad de la sustancia proteica. 
 

 Estructura Secundaria: pliegues espaciales de la estructura primaria.
Conformación: ALFA Y BETA
Enlaces intermoleculares: puentes hidrógenos. 

conformación alfa

conformación beta




 Estructura secundaria de la oxitocina y la vasopresina.

Estructura terciaria: 

La secuencia que adoptó espacialmente una conformación en hélice o plegada ahora intervienen uniones de tipo puente hidrógeno, puente disulfuro, e interacción electrostática que incluyen fuerzas de Van der Waals - interacciones iónicas e hidrofóbicas de grupos radicales.  
Estructura terciaria con sus interacciones. 
Presentan dos conformaciones de acuerdo a  como se dispongan sus interacciones. 
Fibrosas y Globulares

Estructura cuaternaria: 

La primera proteína aislada y estudiada fue la insulina. 
Se compone de 51 Aa, mediante la unión de 2 cadenas polipépticas. 
A partir de esta proteína se estableció una clasificación general para las proteínas utilizando como criterio la cantidad de Aa. 
  • Oligopéptidos: hasta 9 Aa unidos mediante enlaces peptídicos.
  • Polipéptido: de 10 a 49 Aa unidos mediante enlaces peptídicos.
  • Proteínas: a partir de 50 Aa. Es por eso que tienen elevada masa molecular, son macro moléculas. Eso explica porque no se ultrafiltran proteínas por el glomérulo renal. Intervienen en su conformación todos los enlaces inter e intramolecular.




Modelo de estructura cuaternaria de la hemoglobina.






Esquema representativo de la hemoglobina

DESNATURALIZACIÓN: coagulación o precipitación



Comenzando desde la izquierda: el tubo I tenemos la ovoalbúmina coagulada.
El tubo II la ovoalbúmina coagulada donde se reconoce la estructura primaria intacta mediante Biuret. (Biuret +)
Tubo III la ovoalbúmina coagulada y tubo IV avoalbúmina sin coagular.